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　　此外，纖維素降解糖苷水解酶中，5家族為數(shù)眾多，具有纖維素酶和地衣多糖酶等活性，但是雙功能纖維素酶/地衣多糖酶底物的選擇性機(jī)制尚不清楚。研究所微生物資源團(tuán)隊(duì)與代謝物組學(xué)團(tuán)隊(duì)馮銀剛研究員、仿真模擬團(tuán)隊(duì)姚禮山研究員以及清華大學(xué)王新泉教授合作，解析了極端嗜熱厭氧菌Caldicellulosiruptor sp. F32的糖苷水解酶F32EG5的蛋白及蛋白底物復(fù)合體結(jié)構(gòu)，揭示了底物選擇性機(jī)制。該工作已在線發(fā)表于Biochemical Journal上，李福利研究員和馮銀剛研究員為該文的通訊作者。

　　研究團(tuán)隊(duì)發(fā)現(xiàn)F32EG5能夠切斷-1,3-1,4-葡聚糖底物的-1,3-糖苷鍵或 -1,3-糖苷鍵前面的 -1,4-糖苷鍵，與傳統(tǒng)的GH16家族地衣聚糖酶（切斷 -1,3-糖苷鍵后面的 -1,4-糖苷鍵）截然不同，是一種新的 -葡聚糖糖苷鍵切斷方式。F32EG5具有典型的GH5家族蛋白( / )₈桶狀結(jié)構(gòu)，具有獨(dú)特的底物結(jié)合位點(diǎn)，決定了底物特異性。復(fù)合體結(jié)構(gòu)顯示，F32EG5具有一個(gè)急劇彎曲的底物結(jié)合孔道，與同樣具有彎曲構(gòu)象的 -1,3-1,4-葡聚糖底物特異結(jié)合，決定了該蛋白的高地衣聚糖酶活性。分子動(dòng)力學(xué)模擬及定點(diǎn)突變分析驗(yàn)證了上述設(shè)想。

　　上述研究獲得了科技部973計(jì)劃、國(guó)家自然科學(xué)基金、山東省自然科學(xué)杰出青年基金、山東省重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃等支持。（文/圖 孟冬冬 呂明）